В книге представлены литературные данные о свободно-радикальных процессах в биологии и медицине и механизмах окислительной модификации белков. Рассмотрены процессы карбонилирования белков в цитоплазме и лизосомах клетки с целью оценки степени...

Список сокращений и условных обозначений
Введение
Глава 1. Свободнорадикальные процессы в
биологии и медицине
1.1. Источники свободных радикалов и их значение
1.2. Окислительная модификация белков как
проявление свободнорадикального повреждения
тканей
1.2.1. Механизмы и варианты окислительной
модификации белков
1.2.2. Последствия окислительного повреждения
белков
1.2.3. Способы зашиты от накопления
окислительно-модифицированных белков
1.2.4. Дифференциальное карбонилирование
протеинов
1.2.5. Способы выявления окислительной
модификации белков и оценка ее выраженности
1.2.6. Способ комплексной оценки содержания
продуктов окислительной модификации белков в
тканях и биологических жидкостях
1.3. Оксид азота в биологических системах
1.3.1. Современные представления об образовании
и трансформации оксида азота
1.3.2. Основные биологические эффекты оксида
азота и его дериватов
1.3.3. Регуляция синтеза оксида азота:
биохимические, патофизиологические и
фармакологические аспекты
Глава 2. Материалы и методы исследования
2.1. Экспериментальные модели in vivo и схемы
введения препаратов
2.1.1. Моделирование дефицита синтеза оксида
азота (II)
2.1.2. Моделирование изменения уровня синтеза
оксида азота (II) субстратом NO-синтазы -
аргинином
2.1.3. Моделирование корригирующего действия
аргинина при экспериментальном подавлении
синтеза оксида азота (II)
2.2. Экспериментальные модели in vitro
2.2.1. Моделирование дефицита синтеза оксида
азота (II) in vitro
2.2.2. Моделирование изменения уровня синтеза
оксида азота субстратом NO-синтазы - L-аргинином
2.3. Методы получения биологического материала
2.4. Методы получения тимоцитов и спленоцитов
для экспериментов in vitro
2.5. Методы исследования
2.5.1. Определение концентрации метаболитов
оксида азота
2.5.2. Метод определения содержания белка
2.5.3. Метод определения кислой фосфатазы
2.5.4. Метод определения коэффициента
лабильности кислых гидролаз
2.5.5. Метод оценки окислительной модификации
белков в тканях
2.5.6. Метод определения битирозина и
окисленного триптофана
2.6. Статистическая обработка данных
Глава 3. Результаты исследования и их
обсуждение
3.1. Комплексная оценка состояния окислительной
модификации белков в цитоплазме
3.1.1. Оценка спонтанного и металлозависимого
карбонилирования белков, этапов окислительного
стресса, резервно-адаптационного потенциала
селезенки, тимуса, печени, почки и легкого под
действием ингибитора синтеза оксида азота
3.1.2. Оценка спонтанного и металлозависимого
карбонилирования белков, этапов окислительного
стресса, резервно-адаптационного потенциала
селезенки, тимуса, печени, почки и легкого под
действием субстрата синтеза оксида азота
3.1.3. Оценка спонтанного и металлозависимого
карбонилирования белков, этапов окислительного
стресса, резервно-адаптационного потенциала
селезенки, тимуса, печени, почки и легкого при
использовании L-аргинина в условиях
экспериментального дефицита синтеза оксида
азота
3 1.4. Характеристика карбонилирования белков
селезенки, тимуса, печени, почки и легкого
экспериментальных групп L-NAME, L-аргинина,
L-NAME на фоне L-аргинина
3.2. Комплексная оценка состояния окислительной
модификации белков в лизосомах
3.2.1. Оценка спонтанного и металлозависимого
карбонилирования белков, этапов окислительного
стресса, резервно-адаптационного потенциала
печени, почки и легкого под действием ингибитора
синтеза оксида азота
3.2.2. Оценка спонтанного и металлозависимого
карбонилирования белков, этапов окислительного
стресса, резервно-адаптационного потенциала
печени, почки и легкого под действием субстрата
синтеза оксида азота
3.2.3. Оценка спонтанного и металлозависимого
карбонилирования белков, этапов окислительного
стресса, резервно-адаптационного потенциала
печени, почки и легкого при использовании
L-аргинина в условиях экспериментального
дефицита синтеза оксида азота
3.2.4. Характеристика карбонилирования белков
печени, почки и легкого экспериментальных групп
L-NAME, L-аргинина, L-NAME на фоне L-аргинина
3.3. Экспериментальное модулирование синтеза
оксида азота in vitro
3.3.1. Характеристика экспериментальных моделей
3.3.2. Комплексная характеристика
карбонилирования белков спленоцитов и тимоцитов
под действием ингибитора синтеза оксида азота in
vitro
3.3.3. Комплексная характеристика
карбонилирования белков спленоцитов и тимоцитов
под действием субстрата синтеза оксида азота in
vitro
3.4. Окислительная модификация остатков
тирозина и триптофана в условиях модулирования
синтеза оксида азота
3.5. Взаимосвязь между окислительной
модификацией белков и состоянием лизосомальной
мембраны
Заключение
Список литературы